蜘蛛如何旋转丝绸

 行业动态     |      2021-10-25 10:51

蜘蛛丝是一种令人印象深刻的材料:轻巧和弹性, 但比
PCR仪钢更坚固。但是蜘蛛在生产这种物质方面面临的挑战更加艰巨。丝质蛋白质,称为皮德罗宾,必须在环境温度下,以水作为溶剂,并高速地从可溶性形式转化为固体纤维。蜘蛛如何实现这个惊人的壮举?在8月5日出版的开放访问期刊PLOS生物学上,安娜·瑞斯和简·约翰逊展示了丝绸形成过程是如何被调节的。这项工作是在瑞典农业科学大学(SLU)和卡罗林斯卡研究所与拉脱维亚、中国和美国的同事合作完成的。脊质素是高达3,500种氨基酸的大蛋白质,其中大多含有重复序列,但将皮德罗宾转化为丝绸的最重要位是末端。这些蛋白质的终端区域是蜘蛛丝特有的,不同蜘蛛之间非常相似。当作为可溶性蛋白质储存在丝绸腺体中时,Spidroins 具有螺旋和无序结构,但当转化为丝绸时,其结构会完全转变为具有高度机械稳定性的结构。这些变化是由蜘蛛丝腺的一端和另一端之间的酸度 (pH) 梯度触发的。腺体从狭窄的尾巴到囊到细长的管道,众所周知,丝绸形成于管道内的精确部位。然而,蜘蛛丝生产的进一步细节一直难以捉摸。

通过使用高度选择性的微电极来测量腺体内的pH值,作者显示pH值从7.6的中性pH值下降到了尾部开始和管道下半路之间的5.7酸性pH值,并且pH梯度比之前认为的要陡峭得多。微电极还表明,碳酸氢离子的浓度和二氧化碳的压力同时上升沿腺体。综合起来,这些模式表明,pH梯度可能通过一种称为碳水合物的酶的作用而形成,这种酶将二氧化碳和水转化为碳酸氢和氢离子(从而创造一个酸性环境)。他们使用作者开发的方法,能够识别腺体较窄部分的活性碳水合物,并确认碳水合确实负责生成pH梯度。

作者还发现,pH值对皮德罗因蛋白每端两个区域的稳定性有相反的影响,这很令人惊讶,因为有人建议这些区域在丝绸形成中具有类似的作用。虽然其中一端("N-端域")倾向于在导管开始时与其他分子配对,并且随着管道酸度的增加而变得越来越稳定,但另一端("C 端域")随着酸度的增加而不稳定,并逐渐展开,直到它形成 5.5 酸性 pH 值下丝绸的结构特征。这些发现表明,蛋白质的两端在导管开始时发现pH值发生剧烈的结构变化,这也是碳水合物活性的集中点。

这些见解导致作者提出了蜘蛛丝形成的新"锁定和触发"模型,其中N-终端域的逐渐配对将皮德罗宾锁定成许多蛋白质分子的网络,而C终端域的结构变化可能触发脊纹进入纤维的快速聚合。有趣的是,C-终端域的结构与阿尔茨海默病等疾病患者大脑中发现的"淀粉样体"纤维结构相似。这种机制优雅地解释了蜘蛛丝如何能够在这些惊人的动物的旋转管道内如此快速和顺利地形成。除了帮助人类了解它们如何模仿蜘蛛来生产生物仿生脊髓纤维供我们自己使用外,了解蜘蛛如何旋转丝绸可以深入了解阻碍与痴呆症等疾病相关的淀粉样纤维的自然方法。